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—— 中国食品杂志社
为获得耐高温、催化活性更好的碱性蛋白酶，本研究以来源于地衣芽孢杆菌B66的碱性蛋白酶AprEbl为研究对象，通过分子动力学模拟分析发现，AprEbl的N183、G186、S265、S267、Y320位点具有较高的柔性。采用计算机辅助设计突变位点，通过定点突变技术完成5 个单点突变体酶的表达并研究其酶学特性，然后挑选出2 个优势突变体进行第二轮的组合突变。结果显示，经过两轮突变获得了1 个热稳定性大幅提升且比活力与野生型基本持平的突变体S265H/S267F，该组合突变体在55 ℃和75 ℃条件下的半衰期分别提高了6.35 倍和4.01 倍，其余单点突变体在高温条件下的耐受性也比野生型更好。本研究借助生物信息学手法探索了碱性蛋白酶结构与功能的关系，构建了稳定性和催化效率更高的碱性蛋白酶突变体，可为利用蛋白质工程技术改善碱性蛋白酶的酶学性质以满足工业需求提供理论基础。
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