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同步流变学-傅里叶变换红外光谱表征热诱导乳清分离蛋白-双孢菇多糖复合水凝胶结构变化
来源:导入 阅读量: 87 发表时间: 2025-08-11
作者: 苏盈,何雨萌,李奕龙,向荟宇,陶威冰,吴晓雪,王菁,王晨好,孙晓萌
关键词: 双孢菇多糖;聚合乳清蛋白;同步流变学-傅里叶变换红外光谱;二维相关光谱;分子对接
摘要:

热诱导乳清分离蛋白形成的聚合乳清蛋白(polymerized whey protein,PWP)凝胶因脆性高而应用受限,而多糖的添加可显著改善其性能。双孢菇多糖(Agaricus bisporus polysaccharide,ABP)作为一种阴离子多糖,具有优异的生物活性,但其与PWP的复合水凝胶形成机制尚不明确。本研究通过测定PWP-ABP复合水凝胶的平均粒径、Zeta电位、表面疏水性、内源荧光光谱及表面游离巯基含量等,揭示ABP质量浓度(0~4 g/100 mL)对PWP理化特性的影响。结果表明,随着ABP含量的增加,PWP-ABP复合水凝胶平均粒径从(76.22±7.43)nm显著增至(145.93±8.20)nm(P<0.05),Zeta电位绝对值从(35.60±2.64)mV升至(45.20±1.40)mV,表明ABP可通过静电斥力增强复合水凝胶稳定性。同时,随着ABP含量的增加,复合水凝胶表面疏水性显著下降,表面游离巯基含量显著降低(P<0.05),证实ABP能够通过疏水相互作用与二硫键交联改变PWP三级结构。进一步采用同步流变学-傅里叶变换红外光谱技术追踪水凝胶在加热过程中的结构变化发现,ABP促使PWP中酰胺A带(3 600~3 200 cm-1)吸收峰红移,表明氢键形成增强;酰胺I带(1 625 cm-1)波动则归因于静电作用。分子对接分析显示,ABP通过氢键与β-乳球蛋白结合,二维相关光谱进一步验证O—H伸缩振动的变化。综上,ABP可通过疏水相互作用、氢键及静电作用优化PWP水凝胶网络结构,本研究结果可为开发功能性食品凝胶体系提供理论依据。

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