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—— 中国食品杂志社
通过构建Lactococcus lactis NZ9000/pNZ8148-GPx基因重组菌（简称NG1）以及分别在LlGPx（即NG1表达的谷胱甘肽过氧化物酶（glutathione peroxidase，GPx）的3 个半胱氨酸位点（C36、C63、C81）和倒数第2个赖氨酸位点（L156）引入编码硒代半胱氨酸（selenocysteine，Sec）的终止密码子UGA和硒代半胱氨酸插入元件（selenocysteine insertion sequence，SECIS）构建产特异性硒蛋白突变株，探讨天然乳酸乳球菌对含Sec硒蛋白的表达情况并分析它们在无诱导、乳酸链球菌素（Nisin）诱导和富硒诱导条件下的LlGPx活性差异。结果显示，LlGPx突变体构建成功，富硒诱导下LlGPx活性为89.10 mU/mg，突变体的GPx活性为56.17～84.45 mU/mg，两者差异小；经十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳分析，野生型对照菌NG1在17.8 kDa的位置有一显著条带，而突变株均没有出现显著的硒蛋白完整或截短条带，说明在乳酸菌NZ9000内只引入UGA和SECIS时，UGA不能被有效通读至检测限。该研究为后期构建新型硒蛋白及其乳酸菌细胞工厂奠定了基础。
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