以大豆分离蛋白(soy protein isolate,SPI)对胰蛋白酶的敏感性表征柔性,研究不同热处理 (60~121 ℃,5、10、30 min)对SPI柔性的影响,并探索柔性与SPI结构的关系。结果表明:热处理温度低于 80 ℃时,对SPI柔性影响不显著,热处理温度高于80 ℃时,SPI柔性随处理温度的升高和时间的延长而增加。热 处理温度在60~100 ℃范围,SPI柔性与浊度、游离巯基含量、表面疏水性呈显著正相关关系,相关性系数分别为 0.956、0.954、0.954。热处理温度范围高于100 ℃时,浊度、表面疏水性随着柔性上升而下降,游离巯基含量随着 柔性的上升继续上升,在121 ℃、5 min达到最大值,随后又下降。紫外扫描、内源性色氨酸荧光光谱研究发现,热 处理温度范围在80~100 ℃时,随着SPI柔性的增加,其结构更加舒展。
2023年第44卷 2022年第43卷 2021年第42卷 2020年第41卷 2019年第40卷 2018年第39卷 2017年第38卷 2016年第37卷 2015年第36卷 2014年第35卷 2013年第34卷 2012年第33卷 2011年第32卷 2010年第31卷 2009年第30卷 2008年第29卷 2007年第28卷 2006年第27卷 2005年第26卷 2004年第25卷 2003年第24卷 2002年第23卷 2001年第22卷 2000年第21卷 1999年第20卷 1998年第19卷 1997年第18卷 1996年第17卷 1995年第16卷 1994年第15卷 1993年第14卷 1992年第13卷 1991年第12卷 1990年第11卷 1989年第10卷 1988年第09卷 1987年第08卷 1986年第07卷 1985年第06卷 1984年第05卷 1983年第04卷 1982年第03卷 1981年第02卷 1980年第01卷
电话: 010-87293157
地址: 北京市丰台区洋桥70号
版权所有 @ 2023 中国食品杂志社 京公网安备11010602060050号 京ICP备14033398号-2