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—— 中国食品杂志社
运用傅里叶变换红外光谱技术对乳蛋白及其酰胺Ⅰ带进行解析，进一步用红外解谱法对其二级结构进行 表征。以原料乳为对照，研究65 ℃/30 min（低温长时巴氏杀菌）、80 ℃/15 s（高温短时巴氏杀菌）、95 ℃/5 min （酸乳热处理）、137 ℃/5 s（超高温灭菌）等不同热处理条件对乳中蛋白质二级结构的影响。结果表明，热处理 会导致乳蛋白间发生相互作用，乳蛋白原空间结构受到破坏，导致分子内氢键被破坏。不同热处理程度的乳蛋白 酰胺Ⅰ带均向低波数方向发生了不同程度的红移，表明乳蛋白变性过程中疏水氨基酸残基暴露形成分子间氢键。 同时热处理后乳蛋白各二级结构比例发生明显改变。α-螺旋含量显著降低（P＜0.05），无规卷曲含量显著升高 （P＜0.05），β-转角及β-折叠含量在加热过程均呈先增加后减少变化趋势，表明热处理程度增强导致部分有序结构向无 规卷曲结构转化，蛋白质热变性后会发生热聚集现象，且β-折叠、β-转角结构在热聚集体的形成过程中具有重要作用。
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