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—— 中国食品杂志社
利用多种荧光光谱法、紫外光谱法并结合分子模拟等方法，表征模拟生理条件下草豆蔻中的主要活性组分山姜素（alpinetin，Alp）影响牛血红蛋白（bovine hemoglobin，BHG）的结构信息，探讨Alp与BHG的作用机制。重叠光谱数据证实，Alp与BHG的相互作用符合Förster非辐射能量转移，据此依据不同的作用机理，获得3 种温度（299、309、319 K）条件下的键合常数（猝灭机理为5.880×104、4.337×104 L/mol及4.935×104 L/mol；增敏机理为3.239×103、5.225×103 L/mol及7.692×103 L/mol）及热力学常数（δS：182.073 J/（mol·K），δH：34.320 kJ/mol，δG：－20.119（299 K）、－21.940 kJ/mol（309 K）及－23.760 kJ/mol（319 K））；分子模拟表明，Alp键合位点于BHG分子的疏水腔内，并与BHG的键合模式主要是疏水作用；荧光偏振显示，Alp与BHG结合后生成的配合物弛豫时间较短，结合的较松；同步荧光及紫外光谱证实，Alp的存在影响了BHG的微环境；二维及三维荧光光谱表明，Alp可以猝灭BHG的内源荧光，使其构象发生变化。结论表明，BHG对Alp有较强的结合能力，提示BHG对Alp在一定程度上可起到贮存和转运的作用。另外，考察了几种共存金属离子对Alp与BHG相互作用的影响，表明加入共存离子后的键合常数均有较大增加。
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