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—— 中国食品杂志社
研究鸡蛋清卵白蛋白的酶解工艺及其结构性质，以水解度为指标，确定最佳酶源为碱性蛋白酶，其水解度为26.55%，显著优于其他蛋白酶（P＜0.05）。以碱性蛋白酶酶解鸡蛋清卵白蛋白，采用单因素和五元二次正交旋转试验研究酶解工艺；针对酶解前后卵白蛋白的功能特性进行分析，并采用紫外扫描、傅里叶红外变换光谱、差示扫描量热针对卵白蛋白及其酶解产物进行结构表征。结果发现，碱性蛋白酶酶解鸡蛋清卵白蛋白最佳工艺条件为反应温度52.5 ℃、反应时间5 h、pH 8.25、酶用量5 500 U/g、底物添加量5%，此条件下水解度为27.88%。酶解后产物表面巯基含量降低了3.6 mol/（L·g），溶解度大幅度提高，起泡性降低了18.18%，泡沫稳定性降低了20.24%，乳化活性指数升高了13.56 m2/g，乳化稳定性提高了10.46%。同时，酶解后的卵白蛋白肽链发生了裂解，有序的二级结构被破坏，暴露出更多氨基酸残基，α-螺旋略有减少，β-转角相应增加，亲水基团也相应的增加。
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