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—— 中国食品杂志社
对新疆双峰驼乳酪蛋白分别进行胃蛋白酶和胰蛋白酶的单酶和双酶联合水解，用反相高效液相色谱外标法，对产生的马尿酸含量进行检测，测定水解产物血管紧张素转化酶（angiotensin converting enzyme，ACE）抑制活性。通过米式方程对比水解产物与卡托普利之间的竞争关系，并用50、10、3 kDa的超滤膜对水解液进行超滤，测定截留液ACE抑制活性。结果表明：驼乳酪蛋白单酶水解12 h过程中，胰蛋白酶水解4 h，水解度达到3.7%，胃蛋白酶水解4 h，水解度达到16.58%，胰蛋白酶水解2 h，水解产物ACE抑制率达到74.67%，胃蛋白酶水解2 h，水解产物ACE抑制率达到72.33%；复合酶解6 h（先胃蛋白酶水解2 h再进行胰蛋白酶水解4 h）过程中，水解度呈直线上升趋势，水解产物ACE抑制率在2 h内达到66.27%，但ACE抑制率并不随着水解度的增加而增加，加入的胰蛋白酶可能作用于具有活性的肽段，因而引起酶活性的下降；随底物浓度的增加，酶解产物不能消除多肽对ACE的抑制，符合非竞争性抑制剂的特点，酶解产物多肽的抑制常数（Ki）为0.25 mg/mL；3～10 kDa截留液的ACE抑制活性最高，对其进行质谱检测发现肽段LLVVYPWTR和VLPVPQQMVPYPQR的结构与已知具有ACE抑制活性的肽段相似。
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