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—— 中国食品杂志社
为获得白假丝酵母（Candida albicans）环核苷酸磷酸二酯酶2（phosphodiesterases 2，PDE2），以C. albicans基因组为模板，经聚合酶链式反应扩增获得目的基因，构建重组质粒pET28a-C. albicans pde2，转化至大肠杆菌BL21中，获得稳定表达的基因工程菌。所表达的蛋白通过亲和层析柱（Ni-NAT）、离子交换层析柱（Q-Sepharose）和分子筛层析柱（Sephacryl S200）逐步进行纯化。应用高效液相色谱方法测定纯化的PDE2蛋白（约62 kDa）对单底物及双底物的水解特性，证明PDE2在0.385 mg/mL质量浓度下，对0.4 mmol/L cAMP和cGMP的水解率达到60%～70%，且对底物cAMP具有更高的亲和力，并确定该酶具有较高生物学活性和稳定性，为该蛋白的晶体学解析及在C. albicans中的生理病理机制研究提供理论依据。
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