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—— 中国食品杂志社
以沙棘籽粕蛋白为原料，酶解制备具有抑制胰脂肪酶活性的多肽，通过超滤、大孔树脂分离、超高效液相色谱-串联质谱和分子对接对沙棘籽粕蛋白肽（seabuckthorn seed peptides from alcalase hydrolysates，SSPA）进行分离纯化、结构鉴定和筛选。以猪胰脂肪酶（porcine pancreatic lipase，PPL）抑制率为指标，稳定性分析表明，SSPA具有热稳定性和pH值稳定性，适量Na＋和Mg2＋可显著提高SSPA的PPL抑制活性，SSPA在短期贮藏过程中不会因暴露于空气而影响PPL抑制活性。超高效液相色谱-串联质谱鉴定得到31 种多肽，结合分子对接筛选得到6 个肽段，小于3 kDa组分中上述寡肽含量分别为VR（2.90%）、FR（7.40%）、RDR（1.10%）、APYR（1.50%）、NLLHR（1.40%）和EEAASLR（1.10%）。固相合成测定其IC50值分别为VR（371.07 μg/mL）、FR（243.07 μg/mL）、RDR（250.50 μg/mL）、APYR（350.41 μg/mL）、NLLHR（220.70 μg/mL）、EEAASLR（510.55 μg/mL）。分子对接表明以上多肽通过氢键、π-π堆积与PPL结合。Pearson相关性分析表明，分子对接结合能与SSPA的PPL抑制率之间存在显著正相关（R2=0.865，P＜0.05）。
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