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分子动力学结合拉曼光谱评价乳液界面蛋白结构变化
来源:导入 阅读量: 104 发表时间: 2024-04-29
作者: 何冬雪,冯紫蓝,申铉日,裴志胜
关键词: 乳液;界面蛋白;分子动力学;拉曼光谱
摘要:

使用质量分数1.5%罗非鱼肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)和玉米油(0%、10%、68%、70%,V/V)制备乳液体系,并通过分子动力学(molecular dynamics,MD)结合拉曼光谱技术探究乳液界面蛋白结构的变化。MD模拟显示,蛋白吸附到不同油相体积分数的乳液界面上,肌球蛋白的空间构象改变,二级结构中均含有48%左右α-螺旋结构,且吸附到界面后结构相对稳定。肌球蛋白空间构象改变伴随溶剂可及表面积增大,疏水相互作用增强,使乳液呈稳定状态。拉曼光谱与MD模拟具有相似的二级结构变化。此外,拉曼光谱结果还显示,色氨酸和酪氨酸残基暴露于蛋白质表面,参与氢键形成和疏水相互作用,有利于乳液体系保持稳定。综上,MP主要通过改变界面蛋白质空间构象和侧链基团微环境,促进蛋白质之间的氢键和疏水相互作用,使MP在油-水界面形成紧密的界面膜,有利于提高乳液稳定性。

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