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—— 中国食品杂志社
为研究N-糖基化对里氏木霉β-甘露聚糖酶（β-mannanase，Man1）在毕赤酵母GS115中异源表达的影响， 采用定点突变的方法，将Man1上3 个N-糖基化修饰位点（N131、N158和N329）上的天冬酰胺用中性谷氨酰胺取 代。结果发现，N-糖基化位点的突变对Man1的转录水平无明显影响，突变后获得的Man1表观分子质量有轻微下 降，与Man1相比，3 个突变体N131、N158和N329的甘露聚糖酶活力分别降低了85.43%和79.48%和16.3%；而热稳 定性分别提高了7.87%、13.5%和15.37%。由此可见，N-糖基化修饰对于β-甘露聚糖酶的高效表达是必需的，其中 N131和N158糖基化位点尤为重要，但是会稍微降低β-甘露聚糖酶的热稳定性。
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