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—— 中国食品杂志社
本研究旨在探究脱脂蛋黄粉水解物（defatted egg yolk powder hydrolysate，DEYPH）与Mg2＋、Ca2＋螯合后对α-葡萄糖苷酶（α-glucosidase，α-Glu）活性的抑制机制，结合光谱学与酶动力学分析阐释金属离子结合特性与抑制模式，并借助液相色谱-串联质谱（liquid chromatography-tandem mass spectrometry，LC-MS/MS）与分子对接筛选鉴定关键活性肽段。在胰蛋白酶（2 000 U/g）作用下水解脱脂蛋黄粉2 h，获得DEYPH。进一步在pH 7、50 ℃条件下，以质量比4∶1使DEYPH与Mg2＋和Ca2＋进行螯合，制备得到金属螯合物DEYPH-Mg和DEYPH-Ca，二者的α-Glu抑制率显著提高，分别达到76.05%和67.05%。Ca2＋主要通过非共价相互作用与DEYPH的O和N原子结合，而Mg2＋则通过非共价相互作用及部分配位键与DEYPH结合，影响其空间结构的变化，进而增加了α-Glu的亲和力，金属离子对螯合物活性差异的影响主要源于其结合能力和相互作用的差异。酶动力学研究表明，DEYPH及其螯合物均以非竞争性方式抑制α-Glu。通过LC-MS/MS技术结合计算机模拟筛选出关键活性肽段YVIQEDR。分子对接结果显示，YVIQEDR结合于α-Glu的非活性位点，与酶动力学结果相印证。本研究可为肽-矿物质复合物作为功能性食品组分的开发提供理论依据与技术支撑。
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