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—— 中国食品杂志社
为解析卵形鲳鲹小清蛋白（parvalbumin，PV）基因的分子特征和同源性，采用基因克隆技术获取其全长cDNA序列，并结合生物信息学方法进行系统分析。结果显示，小清蛋白基因开放阅读框包含330 个碱基对，编码110 个氨基酸，预测蛋白分子质量为12.1 kDa，理论等电点为4.94。理化性质和结构分析显示，PV为亲水性、热稳定性蛋白，主要由典型的α-螺旋构成，属于EF-hand蛋白家族，含有潜在修饰区及Ca2＋结合位点。序列比对结果显示，该蛋白与阿纳鲳鲹PV序列同源性高达100%，表现出高度保守性。本研究不仅可丰富鱼类过敏原资源信息库，也可为进一步阐明其致敏机制及开发低敏水产品加工技术提供理论依据。
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